é uma área da Biologia Molecular, Biologia Celular, Genética e Bioquímica. A Proteômica consiste na análise global e em larga escala dos Proteomas, que são o conjunto de proteínas e suas isoformas expressas em uma amostra biológica, ou seja, em um organismo, tecido, biofluido ou célula. Ela inclui técnicas que permitem identificar, quantificar e estudar a expressão proteica e modificações pós-traducionais das proteínas.
Este termo começou a ser utilizado em 1995 para se referir ao complemento de proteínas de um genoma.
Definição No trabalho primordial Wasinger e colaboradores, diz-se que:De acordo com Anderson e Anderson (1998), a Proteômica pode ser definida como:Já de acordo com a revisão de literatura de Mallick e Kuster (2010), a Proteômica é:
História e etimologia
Os primeiros estudos de proteínas que podem ser consideradas Proteômica começaram em 1975, após a introdução do gel bidimensional e mapeamento de proteínas através da bactéria Escherichia coli.
Proteoma é uma mistura das palavras "proteína" e "genoma". Foi criado em 1994 pelo aluno de Ph.D. Marc Wilkins na Macquarie University,Wasinger, V.C., Cordwell, S.J., Cerpa-Poljak, A., Yan, J.X., Gooley, A.A., Wilkins, M.R., Duncan, M.W., Harris, R., Williams, K.L. and Humphery-Smith, I. (1995), Progress with gene-product mapping of the Mollicutes: Mycoplasma genitalium. ELECTROPHORESIS, 16: 1090-1094. https://doi.org/10.1002/elps.11501601185 que fundou o primeiro laboratório dedicado a Proteômica em 1995.
Metodologias Entre os métodos de análise, estão eletroforese em gel bidimensional e espectrometria de massa.http://www.unicamp.br/unicamp/unicamp_hoje/jornalPDF/ju309pg03.pdf . Várias outras técnicas de caracterização, identificação de modificações, análise de expressão e de função de proteínas são englobados pela Proteômica.
Eletroforese em gel bidimensional A eletroforese em gel bidimensional (2DE) é uma das metodologias mais clássicas e bem estabelecidas da Proteômica. Esta metodologia é derivada da técnica de eletroforese, que se baseia na migração diferencial de macromoléculas quando submetidas a uma corrente elétrica.
Geralmente, as proteínas totais de uma amostra são inicialmente separadas de acordo com o seu potencial isoelétrico (primeira dimensão). Em seguida, as proteínas são separadas por SDS-PAGE (eletroforese em gel de poliacrilamida acrescida de dodecil sulfato de sódio), o que as segrega, principalmente, por peso molecular (segunda dimensão). Como resultado, há a obtenção de um gel com proteínas em spots que correspondem a diferentes pesos moleculares e pontos isoelétricos. Após essa etapa, os spots proteicos podem ser retirados do gel e submetidos a análises adicionais, como caracterização por espectrometria de massas.
Categoria:Proteínas Categoria:Genómica Categoria:Proteómica Categoria:Ómica