Domínios Kringle são domínios proteicos autônomos que se dobram em grandes alças estabilizadas por três ligações dissulfeto. Estes são importantes nas interações proteína-proteína com fatores de coagulação sanguínea. Seu nome refere-se ao , um pastel escandinavo com o qual se assemelham em formato.
Domínios Kringle foram encontrados em plasmina, fatores de crescimento de hepatócitos, protrombina e apolipoproteína(a).
Kringles são encontrados amplamente nas proteínas de coagulação sanguínea e fibrinolíticas. Acredita-se que os domínios Kringle desempenhem um papel na ligação de mediadores (por exemplo, membranas, outras proteínas ou fosfolipídios) e na regulação da atividade proteolítica. Domínios Kringle são caracterizados por uma estrutura de alça tripla e 3 pontes dissulfeto, cuja conformação é definida por um número de ligações de hidrogênio e pequenos pedaços de folha beta antiparalela. Eles são encontrados em um número variado de cópias em algumas proteínas plasmáticas, incluindo a protrombina e o ativador de plasminogênio do tipo uroquinase, que são serina proteases pertencentes à família de peptidases MEROPS S1A.
Proteínas humanas contendo este domínio
F12; F2;
KREMEN2; LPA; LPAL2;
PLAT; PLAU; PLG; PRSS12;
Ligações externas Domínio Kringle no PROSITE Entrada do domínio KR no banco de dados SMART Desenho do domínio Kringle, sob a Estrutura da Protrombina
Categoria:Domínios proteicos Categoria:Proteínas periféricas de membrana Categoria:Genética humana Categoria:Proteínas humanas